株式会社 協同病理
P
最終更新日：2023.07.13

We are not selling antibodies. / Nous ne vendons pas d'anticorps. / Wir verkaufen keinen Antikorper.
No vendemos un anticuerpo. / 我們沒銷售抗體 / мы не продавать антило.
　抗体は販売していません。

Anti- 抗体名 略称 別名 HOST CLONE名 適用
Human p 16 /INK4a p16 INK4a,MTS-1,→CDKN2A Mouse JC2 P*
Human p 21 /Waf1/Cip1 p21 Waf WAF-1,CIP-1,sdi-1,→CDKN1A Mouse 4D10 P*
Human H-ras p 21(p21/RAS) p21/RAS →H-ras p21 Rabbit Poly P
Human p 38 /MAPK p38 　 Mouse 28B10 P
Human p 40 （ΔN p63） p40 ΔN p63, p63 isoform Rabbit Poly P*
Human p 44/p 42 MAPK ERK →ERK1/2,→MAPK Mouse E10 P*
Human p 53 (DO-7) p53 　 Mouse DO-7 P*
Human p 53 (CM-1) p53(CM1) 　 Rabbit Poly P*
Mo,Rat p 53 (CM-5) p53(CM5) 　 Rabbit Poly P*
Human p 53 phosphospecific p53phos 　 Mouse FP3-2 P*
Human p 57 /Kip2 p57 Kip-2,→CDKN1C Rabbit poly P*
Human p 63 p63 CUSP, KET Mouse 4A4 P*
Human p 80 NPM/ALK ALK →Anaplastic lymphoma kinase(ALK)，
CD246（EC2.7.10,1)		 Mouse 5A4 P*
Human p 150/95 CD11c →CD11c，→CR4 Mouse 3.9 F
Human P504S P504S →α-Mehtylacyl-CoA Racemase(AMACR) Rabbit 13H4 P*
Human Paired box protein-8 PAX8 PAX8 Rabbit Poly P*
Human Pancreatic polypeptide PP PPP Rabbit Poly P
Human Parathyroid Hormone PTH Parathormone Mouse 105G7 P
Hu,Can Parathyroid Hormone PTH Parathormone Mouse D1.1 P*
Human Parathyroid hormone related peptide　（PTHrp） PTHrp (N-terminus1-34) Rabbit Poly P*
　 Parvovirus B19 Parvo Human parvovirus Mouse R92F6 P
Human PAX8 PAX8 →Paired box protein-8 Rabbit Poly P*
Human PECAM-1 CD31 →CD31 Mouse JC70A P*
Mouse PECAM-1 CD31 →CD31　（for mouse） Rat SZ31 P*
Human PECAM-1 CD31 →CD31 Mouse HC1/6 F
Human Pepsinogen II PGII 　 Sheep Poly P
Human Peptide YY (PYY) PYY 　 Rabbit Poly P
Human Perforin perforin 　 Mouse 5B10 P*
Human PIN4 PIN4 →p63/AMACR Rabbit Kit P*
Human Placental Alkaline Phosphatase PALP →ALP-p,ALP4 Mouse 8A9 P
Human Placental Lactogen HPL →HPL Rabbit Poly P
Human Plasma cell, VS38c VS38c →VS38c Mouse VS38c P*
Human Plasminogen activator inhibitor-1 PAI-1 PLANH1 Mouse TJA6 P
Human Platelet-derived endothelial
growth factor		 PDGF Thymidine phosphorylase，
PDEGF		 Mouse P-GF.44C P*
Human Platelet-derived endothelial
growth factor receptorα		 PDGFRa →CD140a，PDGFR2 Rabbit Poly P
Human Platelet-derived endothelial
growth factor receptorβ		 PDGFRb →CD140b，PDGFR1 Rabbit Poly P
Human Platelet gp IIIa CD61 →CD61,Integrinβ3,VLAβ3 Mouse 2f2 P*
Rat Platelet gp IIIa CD61 →CD61 Mouse F11 P*
Human PMS 2 PMS2 HNPCC4, PMSL2, MLH4, PSI2 Rabbit EP51 P*
Human Podoplanin D2-40 →D2-40，Aggrus，T1A Mouse D2-40 P*
Human PRAD1 Cy-D1 →Cyclin D1,→bcl-1 Rabbit SP4 P*
Human Prealbumin TTR Transthyretin, TBPA Rabbit Poly P*
Human Progesterone Receptor PgR PR, PGR, NR3C3 Mouse PgR636 P*
Human Programmed cell death1-Ligand 1（PD-L1） PD-L1 CD274, B7-H1 Rabbit Poly P*
Human Prolactin PRL 　 Rabbit Poly P
　 Proliferating Cell Nuclear Antigen PCNA 　 Mouse PC10 P
Human Prostaglandin H synthase 2 COX-2 →Cyclo-oxygenase 2 Rabbit Poly P*
Human Prostatic Acid Phosphatase PAP PSAP,ACP3,AcPP,(EC3.1.3.2) Mouse PASE/4LJ P
Human Prostate Specific Antigen PSA Kallikrein-3,Semenogelase,Seminin(EC3.4.21.77) Mouse 35H9 P
Human Prostate Specific Membrane Antigen PSMA PSM,FOLH1,GCP2,NAALADaseI,
FGCP,mGCP (EC3.4.17.21)		 Mouse 3E6 P*
Human Protein Gene Product 9.5（PGP9.5） PGP9.5 Ubiquitin C-terminus hydrase(EC3.4.19.12) Mouse 13C4/l3C4 P*
　 Proteoglycan ΔDi-4S PG4S →Chondroitin sulfate A Mouse 2B6 P
　 Proteoglycan ΔDi-6S PG6S →Chondroitin sulfate C Mouse 3B3 P
Human PTEN protein PTEN TEP1,MMAC1,(EC3.1.3.67) Mouse 28H6 P*


p16 protein (INK4a，p16INK4a，MTS-1，CDKN2A)
p16
p16 食道癌 X400		 p16は、Cyclin dependent kinase(CDK)抑制遺伝子（CDKN）のひとつであるMTS1 遺伝子（9p21；CDKN2A とも呼ばれる）にコードされる156aa、約16kDaの蛋白。INK4a(inhibition of CDK4a)とも呼ばれ、CDK4/6と結合してキナーゼ活性を抑制し、Rb蛋白の燐酸化を阻害する。細胞周期をG1期で停止させ細胞増殖を抑制する核内型「癌抑制遺伝子」として、MTS-1（multiple tumor suppressor 1）とも呼ばれる。正常でも多くの組織でわずかに（免疫組織化学的には検出できない程度）発現しているがTGF-βによって発現が亢進する。癌組織では、これ自体の遺伝子異常による場合や、あるいはこれ自体は正常でもRb蛋白の不活化が亢進することに対するネガティブ・フィードバックによって核内に過剰発現が免疫組織化学的にもみられる。ホルマリン固定組織では要熱処理。 p16と分子相同性のあるものとしてp15(INK4b,MTS2,CDKN2B)，p18(INK4c,CDKN2C)，p19(INK4d,CDKN2D)がある。 (2023.7 Clone変更) 
MEPAAGSSME PSADWLATAA ARGRVEEVRA LLEAGALPNA PNSYGRRPIQ VMMMGSARVA ELLLLHGAEP NCADPATLTR 
PVHDAAREGF LDTLVVLHRA GARLDVRDAW GRLPVDLAEE LGHRDVARYL RAAAGGTRGS NHARIDAAEG PSDIPD
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p21 protein (WAF-1, Cip-1，p21Waf1/Cip1，SDI-1，MDA-6，CDKN1A)　（参考）
p21
p21 結腸癌 X400		 p21は、Cyclin dependent kinase(CDK)抑制遺伝子（CDKN）のひとつであるWAF1 (6p21.2；CDKN1A ともいう) にコードされる164aa、約21kDaの蛋白で、WAF-1(wild type p53 activated fragment 1)，Cip-1(CDK-interacting protein 1)，SDI-1（DNA synthesis inhibitor 1），MDA-6（melanoma differentiation associated protein 6）とも呼ばれる。Cyclin dependent kinase inhibitor(CKI)の Cip/Kipファミリーに属し、主に細胞増殖周期 G1→S期の進行を抑制的に制御する。Ｎ末端側にCyclin/CDK複合体、Ｃ末端側にPCNAとの結合部位を有し、これらと複合体を形成して Cyclin D/E/AとCDK2/4/6複合体のキナーゼ活性やPCNAのDNA複製を抑制する。wild typeのp53によって誘導され、過剰発現したp21は免疫組織化学的に核内に検出されるが、mutant typeのp53が過剰に発現している症例ではむしろp21の発現が低下することもあるという。ホルマリン固定組織では要熱処理。 （リストから削除しました） 
MSEPAGDVRQ NPCGSKACRR LFGPVDSEQL SRDCDALMAG CIQEARERWN FDFVTETPLE GDFAWERVRG LGLPKLYLPT 
GPRRGRDELG GGRRPGTSPA LLQGTAEEDH VDLSLSCTLV PRSGEQAEGS PGGPGDSQGR KRRQTSMTDF YHSKRRLIFS 
KRKP
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p27 protein (Kip-1, p27 Kip1，CDKN1B)　（参考）
　 p27は、Cyclin dependent kinase(CDK)抑制遺伝子（CDKN）のひとつであるKIP1 (12p13；CDKN1Bともいう ) にコードされる198aa、約27kDaの蛋白で Cyclin dependent kinase inhibitor(CKI)の Cip/Kipファミリーに属する。p21と相同性がありＣ末端側にCyclin/CDK複合体との結合部位を有するが、p21とは異なりPCNAとの結合部位は持たない。機能的にもp21と共通しており、Cyclin D/E/AとCDK2/4/6複合体と結合してそのキナーゼ活性を抑制し、Rb蛋白の燐酸化を阻害して細胞増殖周期 G1→S期の進行を抑制する。通常、増殖因子の刺激により発現が減少するが、癌細胞では増殖力の強さに応じてネガティブ・フィードバックによる過剰発現がみられる。ホルマリン固定組織では要熱処理。なお、p57（Kip-2)とも相同性が高く、共通構造を含む。 （リストから削除しました） 
MSNVRVSNGS PSLERMDARQ AEHPKPSACR NLFGPVDHEE LTRDLEKHCR DMEEASQRKW NFDFQNHKPL EGKYEWQEVE 
KGSLPEFYYR PPRPPKGACK VPAQESQDVS GSRPAAPLIG APANSEDTHL VDPKTDPSDS QTGLAEQCAG IRKRPATDDS 
STQNKRANRT EENVSDGSPN AGSVEQTPKK PGLRRRQT
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p38 MAPkinase （p38MAPK）,Thr180/Tyr182 Phophorylated　（参考）
p38
p38MAPK 肺癌 X400		 p38は、ERKなどと共にMAPKファミリーに属し、酵母のHOGキナーゼの哺乳類ホモログとして知られる。紫外線などの物理化学的なストレス、リポ多糖類(LPS)、TNFα等の炎症性サイトカインにより活性化し、細胞の増殖促進や分化に関わるほかアポトーシスにも関与しているとも考えられている。立体構造的には中央部の溝状の部分を挟んでN末端側にATP結合部、C末端側にスレオニン(Thr)とチロシン(Tyr)を含むリン酸化リップと呼ばれる部分があり、この部分がリン酸化されることによって活性を示す。この抗体はp38α(MAPK14)のThr180(下のaa sequenceでは179番目のＴ）とTyr182(下のsequenceでは181番目のＹ）が共にリン酸化された約43kDaの活性型に反応し、非活性型p38には反応しない。ホルマリン固定組織でも可で、マウス・ラットと交差し主に核に反応する。 （リストから削除しました） 
MSQERPTFYR QELNKTIWEV PERYQNLSPV GSGAYGSVCA AFDTKTGLRV AVKKLSRPFQ SIIHAKRTYR ELRLLKHMKH 
ENVIGLLDVF TPARSLEEFN DVYLVTHLMG ADLNNIVKCQ KLTDDHVQFL IYQILRGLKY IHSADIIHRD LKPSNLAVNE 
DCELKILDFG LARHTDDEMT GYVATRWYRA PEIMLNWMHY NQTVDIWSVG CIMAELLTGR TLFPGTDHID QLKLILRLVG 
TPGAELLKKI SSESARNYIQ SLTQMPKMNF ANVFIGANPL AVDLLEKMLV LDSDKRITAA QALAHAYFAQ YHDPDDEPVA 
DPYDQSFESR DLLIDEWKSL TYDEVISFVP PPLDQEEMES
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p40　（ΔNp63）
p40
ΔNp63(p40) 肺癌 X400		 Δ（delta：アルファベットの"D"に相当するギリシア文字）はdeletion＝削除・抹消から転じて欠損・欠失を示す略号として使われている。p63 遺伝子の転写過程でのsplicingにより生ずるΔNp63はN末端側に欠失のあるp63遺伝子産物であることを意味する。 ΔNp63は低分化扁平上皮癌などでその発現が高いと言われているが、扁平上皮癌に特異的とは限らない点には注意が必要。なお、商品名として「p40」という名称が用いられているが、元よりこれをコードするのはp63 遺伝子そのものであり、そのisoformに過ぎず、「p40」の名称は全く別の蛋白にも使われている点にも注意が必要。FFPE標本は要熱処理。核内に反応。 
MNFETSRCAT LQYCPDPYIQ RFVETPAHFS WKESYYRSTM SQSTQTNEFL SPEVFQHIWD FLEQPICSVQ PIDLNFVDEP 
SEDGATNKIE ISMDCIRMQD SDLSDPMW（1-108） → MLYLENNAQTQFSE　(See at "p63")
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p44/42 MAPkinase （p44/42MAPK）　（参考）
　 →　Erk1/Erk2
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p53 protein
p53(DO-7)
p53(DO-7) 結腸癌 X400		 p53 遺伝子(17p13)にコードされる393aa、約53kDaの蛋白でDNAと結合し核内に存在する。 DNAの損傷などに際して発現し、p21の発現を誘導して細胞の増殖を停止させたり、baxを増加、bcl -2を低下させ Apoptosisを誘導したりするところから「癌抑制遺伝子蛋白」と呼ばれる。この蛋白には、正常な遺伝子が作るwild type（野生型）と、上記の作用を示さない変異を起こした遺伝子の作るmutant type（変異型）とがあるが、前者の代謝が比較的速やかであるのに対して後者では半減期が長く核内に長期に渡り蓄積される。このため免疫組織化学のレベルでは微量な野生型の検出は困難なため実際上、過剰に発現した変異型 p53が陽性となり間接的にp53遺伝子の異常を検出することになる。ただし、変異型ではアミノ酸配列が各々で多少違うため厳密には使用する抗体によって反応が多少異なる場合がある。 現在一般的に免疫組織化学でよく使用されているp53抗体のcloneはDO-7ではないかと思うが、多くの種類の抗体が市販されており、それぞれ認識するepitopeが多少違っている。 N末端側に反応するものが多くDO-1，DO-7，BP53-12などは25aa付近の位置、PAb1801などは40aa付近の位置だが、FP3-2はＣ末端側（390aa以上の位置）を認識する。 なお、ホルマリン固定組織での検出には熱処理が必要。
p53の遺伝子変異については横崎　宏ほか「病理診断における分子生物学」：「病理と臨床」Vol.22，増刊，201-208，2004に詳しく述べられている。		 
MEEPQSDPSV EPPLSQETFS DLWKLLPENN VLSPLPSQAM DDLMLSPDDI EQWFTEDPGP DEAPRMPEAA PPVAPAPAAP 
TPAAPAPAPS WPLSSSVPSQ KTYQGSYGFR LGFLHSGTAK SVTCTYSPAL NKMFCQLAKT CPVQLWVDST PPPGTRVRAM 
AIYKQSQHMT EVVRRCPHHE RCSDSDGLAP PQHLIRVEGN LRVEYLDDRN TFRHSVVVPY EPPEVGSDCT TIHYNYMCNS 
SCMGGMNRRP ILTIITLEDS SGNLLGRNSF EVRVCACPGR DRRTEEENLR KKGEPHHELP PGSTKRALPN NTSSSPQPKK 
KPLDGEYFTL QIRGRERFEM FRELNEALEL KDAQAGKEPG GSRAHSSHLK SKKGQSTSRH KKLMFKTEGP DSD
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p57 protein (Kip-2, p57 Kip2，CDKN1C)
p57
p57 X400		 p57は、Cyclin dependent kinase(CDK)抑制遺伝子（CDKN）のひとつであるKIP2 (11p15.5；CDKN1Cともいう）にコードされる316aa、約57kDaの蛋白で、Cyclin dependent kinase inhibitor(CKI)の Cip/Kipファミリーに属し、Cyclin/CDK複合体に結合してその機能を阻害して細胞増殖を抑制的に制御する。 また、KIP2遺伝子は遺伝子座が近接するIGF-2遺伝子と共にいわゆる刷込み遺伝子として知られ、臍帯脱出 exomphalos・巨舌 macroglossia・巨体 gigantism を主徴とするのでEMG症候群とも言われるBeckwith-Widemann症候群 (BWS)の責任遺伝子とされているほか、病理学的には全奇胎の確認にも利用される。 
MSDASLRSTS TMERLVARGT FPVLVRTSAC RSLFGPVDHE ELSRELQARL AELNAEDQNR WDYDFQQDMP LRGPGRLQWT 
EVDSDSVPAF YRETVQVGRC RLLLAPRPVA VAVAVSPPLE PAAESLDGLE EAPEQLPSVP VPAPASTPPP VPVLAPAPAP 
APAPVAAPVA APVAVAVLAP APAPAPAPAP APAPVAAPAP APAPAPAPAP APAPAPDAAP QESAEQGANQ GQRGQEPLAD 
QLHSGISGRP AAGTAAASAN GAAIKKLSGP LISDFFAKRK RSAPEKSSGD VPAPCPSPSA APGVGSVEQT PRKRLR 
                                                                      (Mus,Rat：52-53%)
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Genomic imprinting
　 有性生殖では両親から１コピーずつの対立遺伝子（アレル allele）を受継ぐが、哺乳類（有胎盤類）では、雄（父）由来と雌（母）由来の遺伝子のうち一方だけが発現し、他方は不活性化することがあらかじめ決まっている遺伝子があり、非メンデル遺伝により形質発現が起こる。 遺伝子はDNA塩基中のシトシン（ピリミジン環5位の位置の炭素）などにメチル基が付加されることで転写が阻害されるが、雌雄（男女）の配偶子形成過程でDNAのメチル化のパターンが異なることで性による転写調節が行われ、単為生殖を防ぐ役目を果たしていると考えられている。 　 この現象を「ゲノム刷込み」Genomic imprintingと呼び、母方遺伝子のみが発現するように父方遺伝子の側に不活性化の”刷込み”がある遺伝子をmaternally expressed, paternally imprinted genome（母性発現・父性刷込み遺伝子）、逆に父方遺伝子のみが発現するように母方遺伝子に不活性化が刷込まれた遺伝子をpaternally expressed, maternally imprinted genome（父性発現・母性刷込み遺伝子）と呼ぶ。その代表的な遺伝子としては11番染色体短碗のp57/Kip-2（母性発現）やIGF-2（父性発現）などがよく知られている。
p 57と全（胞状）奇胎
p57
p57 流産胎盤 X400		 全奇胎（complete hydatidiform mole）は、雌性前核が欠如または不活化した卵子に一つの精子が受精して雄性前核が二倍体化するか、または二つの精子が受精して発生する雄核発生（androgenesis）により起こると考えられている。従って、母性発現・父性刷込み遺伝子であるp57/Kip-2は父由来のDNAのみで構成される全奇胎の絨毛栄養膜細胞cytotrophoblastsおよび絨毛間質細胞には発現せず、部分奇胎（Partial mole）や通常の流産など母由来DNAを有する絨毛では発現することから、p57免疫染色は全奇胎と部分奇胎・流産との鑑別に利用される。 (Castrillon DH, et.al. ； "Discrimination of complete hydatidiform mole from its mimics by immunohistochemistry of the paternally imprinted gene product p57/KIP2."; Am J Surg Pathol：25,1225-1230,2001)
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p63 protein　（ 別名：p51，p51/p63，Tumor protein p73 like：p73L,
Chronic ulcerative stomatitis protein：CUSP，Keratinocyte transcription factor：KET )
p63
p63 前立腺尿道 X400		 p63 遺伝子のコードするp63はp51とも呼ばれ、p73とともに p53ファミリーに属する。選択的スプライシングにより少なくとも12種類のアイソフォームがあり、N末端に転写活性ドメインを持つTAp63と、持たないΔNp63（deltaNp63）とに大別され、前者はp53と結合してBaxを誘導するが、後者は逆に抑制すると言われる。またp53が主にG2期を対象にするのに対し、p63はG1期に働くとも言われる。癌例においてはp53ほどの遺伝子変異は見られないが、ΔNp63が増加しており、特に咽頭癌、組織型では低分化扁平上皮癌などでその発現が多いという。またp63は皮膚や四肢の分化・形成に必須の蛋白とも言われ、表皮をはじめ様々な上皮組織の基底細胞にはΔNp63が発現している。 ホルマリン固定組織では要熱処理、核内に反応。この抗体は各アイソフォーム共通部分の合成ペプチドを抗原としている。 
MNFETSRCAT LQYCPDPYIQ RFVETPAHFS WKESYYRSTM SQSTQTNEFL SPEVFQHIWD FLEQPICSVQ PIDLNFVDEP 
SEDGATNKIE ISMDCIRMQD SDLSDPMWPQ YTNLGLLNSM DQQIQNGSSS TSPYNTDHAQ NSVTAPSPYA QPSSTFDALS 
PSPAIPSNTD YPGPHSFDVS FQQSSTAKSA TWTYSTELKK LYCQIAKTCP IQIKVMTPPP QGAVIRAMPV YKKAEHVTEV 
VKRCPNHELS REFNEGQIAP PSHLIRVEGN SHAQYVEDPI TGRQSVLVPY EPPQVGTEFT TVLYNFMCNS SCVGGMNRRP 
ILIIVTLETR DGQVLGRRCF EARICACPGR DRKADEDSIR KQQVSDSTKN GDGTKRPFRQ NTHGIQMTSI KKRRSPDDEL 
LYLPVRGRET YEMLLKIKES LELMQYLPQH TIETYRQQQQ QQHQHLLQKQ TSIQSPSSYG NSSPPLNKMN SMNKLPSVSQ 
LINPQQRNAL TPTTIPDGMG ANIPMMGTHM PMAGDMNGLS PTQALPPPLS MPSTSHCTPP PPYPTDCSIV SFLARLGCSS 
CLDYFTTQGL TTIYQIEHYS MDDLASLKIP EQFRHAIWKG ILDHRQLHEF SSPSHLLRTP SSASTVSVGS SETRGERVID 
AVRFTLRQTI SFPPRDEWND FNFDMDARRN KQQRIKEEGE
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p80 Anaplastic lymphoma kinase (ALK，CD246，NPM/ALK，p80 NPM/ALK）
p80(ALK)
p80(ALK) LN X400
p80(ALK)
p80(ALK) LN X400		 Ki-1 (CD30)陽性の大型異型細胞がみられるAnaplastic large cell lymphoma (ALCL)の中で、 t (2；5) (p 23；q 35)の染色体転座を示すものでは、転座点で核小体内のRNA結合性燐酸化蛋白のnucleophosmin（NPM；Nucleolar phosphoprotein B23，Numatrinとも呼ばれる)の遺伝子（5q35；NPM ）とインスリン受容体ファミリーに属するチロシンキナーゼ（EC2.7.10,1，約200kDa）であるAnaplastic lymphoma kinase（ALK，CD246）の遺伝子（2p23；ALK ）との融合が起こる。その結果発現するチロシンキナーゼ活性を有する約80kDaのキメラ蛋白はp80(NPM/ALK)と呼ばれ、p80陽性のALCLは比較的若年者に多く、また予後が比較的良いといわれている。(Shiota,M,etal.;Blood,86,1954-1960, 1995) ホルマリン固定組織では熱処理が有効で、核、核小体および細胞質に反応し、細胞質のみ陽性のものはｔ (2；5) 転座を欠くといわれる。 (吉野正;「病理と臨床」21(11),1256,2003)　要するにこのALKに対する抗体はNPM/ALKのみに厳密に反応するのではなく、他のパートナーと融合したALKとも反応していることになる。　なお、ｔ (2；5) 以外の転座を示す場合の融合のパートナー遺伝子については中村栄男ほか；「病理と臨床」Vol.22増刊，121,2004が詳しい。 
ALK：
MGAIGLLWLL PLLLSTAAVG SGMGTGQRAG SPAAGPPLQP REPLSYSRLQ RKSLAVDFVV PSLFRVYARD LLLPPSSSEL 
KAGRPEARGS LALDCAPLLR LLGPAPGVSW TAGSPAPAEA RTLSRVLKGG SVRKLRRAKQ LVLELGEEAI LEGCVGPPGE 
AAVGLLQFNL SELFSWWIRQ GEGRLRIRLM PEKKASEVGR EGRLSAAIRA SQPRLLFQIF GTGHSSLESP TNMPSPSPDY 
FTWNLTWIMK DSFPFLSHRS RYGLECSFDF PCELEYSPPL HDLRNQSWSW RRIPSEEASQ MDLLDGPGAE RSKEMPRGSF 
LLLNTSADSK HTILSPWMRS SSEHCTLAVS VHRHLQPSGR YIAQLLPHNE AAREILLMPT PGKHGWTVLQ GRIGRPDNPF 
RVALEYISSG NRSLSAVDFF ALKNCSEGTS PGSKMALQSS FTCWNGTVLQ LGQACDFHQD CAQGEDESQM CRKLPVGFYC 
NFEDGFCGWT QGTLSPHTPQ WQVRTLKDAR FQDHQDHALL LSTTDVPASE SATVTSATFP APIKSSPCEL RMSWLIRGVL 
RGNVSLVLVE NKTGKEQGRM VWHVAAYEGL SLWQWMVLPL LDVSDRFWLQ MVAWWGQGSR AIVAFDNISI SLDCYLTISG 
EDKILQNTAP KSRNLFERNP NKELKPGENS PRQTPIFDPT VHWLFTTCGA SGPHGPTQAQ CNNAYQNSNL SVEVGSEGPL 
KGIQIWKVPA TDTYSISGYG AAGGKGGKNT MMRSHGVSVL GIFNLEKDDM LYILVGQQGE DACPSTNQLI QKVCIGENNV 
IEEEIRVNRS VHEWAGGGGG GGGATYVFKM KDGVPVPLII AAGGGGRAYG AKTDTFHPER LENNSSVLGL NGNSGAAGGG 
GGWNDNTSLL WAGKSLQEGA TGGHSCPQAM KKWGWETRGG FGGGGGGCSS GGGGGGYIGG NAASNNDPEM DGEDGVSFIS 
PLGILYTPAL KVMEGHGEVN IKHYLNCSHC EVDECHMDPE SHKVICFCDH GTVLAEDGVS CIVSPTPEPH LPLSLILSVV 
TSALVAALVL AFSGIMIVYR RKHQELQAMQ MELQSPEYKL SKLRTSTIMT DYNPNYCFAG KTSSISDLKE VPRKNITLIR 
GLGHGAFGEV YEGQVSGMPN DPSPLQVAVK TLPEVCSEQD ELDFLMEALI ISKFNHQNIV RCIGVSLQSL PRFILLELMA 
GGDLKSFLRE TRPRPSQPSS LAMLDLLHVA RDIACGCQYL EENHFIHRDI AARNCLLTCP GPGRVAKIGD FGMARDIYRA 
SYYRKGGCAM LPVKWMPPEA FMEGIFTSKT DTWSFGVLLW EIFSLGYMPY PSKSNQEVLE FVTSGGRMDP PKNCPGPVYR 
IMTQCWQHQP EDRPNFAIIL ERIEYCTQDP DVINTALPIE YGPLVEEEEK VPVRPKDPEG VPPLLVSQQA KREEERSPAA 
PPPLPTTSSG KAAKKPTAAE ISVRVPRGPA VEGGHVNMAF SQSNPPSELH KVHGSRNKPT SLWNPTYGSW FTEKPTKKNN 
PIAKKEPHDR GNLGLEGSCT VPPNVATGRL PGASLLLEPS SLTANMKEVP LFRLRHFPCG NVNYGYQQQG LPLEAATAPG 
AGHYEDTILK SKNSMNQPGP 
 
NPM：
MEDSMDMDMS PLRPQNYLFG CELKADKDYH FKVDNDENEH QLSLRTVSLG AGAKDELHIV EAEAMNYEGS PIKVTLATLK 
MSVQPTVSLG GFEITPPVVL RLKCGSGPVH ISGQHLVAVE EDAESEDEEE EDVKLLSISG KRSAPGGGSK VPQKKVKLAA 
DEDDDDDDEE DDDEDDDDDD FDDEEAEEKA PVKKSIRDTP AKNAQKSNQN GKDSKPSSTP RSKGQESFKK QEKTPKTPKG 
PSSVEDIKAK MQASIEKGGS LPKVEAKFIN YVKNCFRMTD QEAIQDLWQW RKSL
蛋白名と分子量
p21とかgp200とかというのは「21kDのprotein」とか「200kDのglycoprotein」という意味の略称。本来蛋白はその機能や構造の特徴から分類されるが、分離されたばかりの蛋白とか詳細がよくわからない段階ではとりあえずそういうように呼ばれることがある。しかしそのまま蛋白名称として定着してしまう場合もある。｢p53 遺伝子」などというのはそんな蛋白名から遺伝子名が決まってしまったような例である。昔はその機能や局在が名称のもとになっていたが、多くの蛋白が多機能性を有し、分布も広汎であることがわかってくると命名者もさぞ悩まれることだろうが、いかにも安直なものから、あまりに凝り過ぎて何のことやらわからないものまで多様な名称がある。さりとて、分子量の近似のものもあるし、元素番号のように番号で分類するにはあまりに多過ぎる。（少なくとも、私は覚えられる自信はない） 最近は新しい抗体がどんどん作られるが、かくして名前だけではどんな機能の蛋白か分からないものも多い。
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P504S
　 　→　 【 Ａ 】 α-Methylacyl-CoA racemase （AMACR） の項参照
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Paired box protein-5（PAX5）　（ 別名：B-cell lineage specific activator protein ：BSAP ) 　（参考）
PAX5
PAX5 リンパ節 X400		 PAX5は、paired boxと呼ばれる124アミノ残基から成るDNA結合部位を有する転写因子群 PAX gene familyに属する391aaの蛋白。別名としてB cell lineage specific activator protein（BSAP）とかEarly B cell specific binding protein-1（EBB-1）と呼ばれるようにB細胞系リンパ球において初期分化段階で発現するほか、神経系の分化や精子形成にも関係している。 遺伝子は9p13.2にあり、t(9;14)(p13;q32)転座を有するリンパ系腫瘍などで過剰発現がみられる。 （現在はリストから削除しています） 
MDLEKNYPTP RTSRTGHGGV NQLGGVFVNG RPLPDVVRQR IVELAHQGVR PCDISRQLRV SHGCVSKILG RYYETGSIKP 
GVIGGSKPKV ATPKVVEKIA EYKRQNPTMF AWEIRDRLLA ERVCDNDTVP SVSSINRIIR TKVQQPPNQP VPASSHSIVS 
TGSVTQVSSV STDSAGSSYS ISGILGITSP SADTNKRKRD EGIQESPVPN GHSLPGRDFL RKQMRGDLFT QQQLEVLDRV
FERQHYSDIF TTTEPIKPEQ TTEYSAMASL AGGLDDMKAN LASPTPADIG SSVPGPQSYP IVTGRDLAST TLPGYPPHVP 
PAGQGSYSAP TLTGMVPGSE FSGSPYSHPQ YSSYNDSWRT PNPGLLGSPY YYSAAARGAA PPAAATAYDR H
　　　　　　　　　　　　　　　　　                  （Can/Rab/Sus：97-98%, Mus：90-98%）
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Paired box protein-8（PAX8）
PAX8
PAX8 腎　X400 		ショウジョウバエの体節構造形成に関わるペアルール遺伝子paired (prd)に似た構造の遺伝子群はpaired box (PAX) gene familyと呼ばれ、脊椎動物ではPAX1～PAX9が同定されている。 転写因子として胚の器官分化（例えばPAX6は目、PAX9は歯など）の制御に関わる遺伝子と考えられており、PXA8（Gene：2q13, 450aa）は甲状腺機能、腎臓の初期分化に関係するとされ、正常では子宮内膜、卵管上皮、精嚢上皮、膵ラ氏島、リンパ球など、 腫瘍では腎細胞癌、卵巣癌、甲状腺濾胞癌などで核内に発現がみられる。 （2017.4.28抗体変更） 
MPHNSIRSGH GGLNQLGGAF VNGRPLPEVV RQRIVDLAHQ GVRPCDISRQ LRVSHGCVSK ILGRYYETGS IRPGVIGGSK 
PKVATPKVVE KIGDYKRQNP TMFAWEIRDR LLAEGVCDND TVPSVSSINR IIRTKVQQPF NLPMDSCVAT KSLSPGHTLI 
PSSAVTPPES PQSDSLGSTY SINGLLGIAQ PGSDKRKMDD SDQDSCRLSI DSQSSSSGPR KHLRTDAFSQ HHLEPLECPF 
ERQHYPEAYA SPSHTKGEQG LYPLPLLNST LDDGKATLTP SNTPLGRNLS THQTYPVVAD PHSPFAIKQE TPEVSSSSST 
PSSLSSSAFL DLQQVGSGVP PFNAFPHAAS VYGQFTGQAL LSGREMVGPT LPGYPPHIPT SGQGSYASSA IAGMVAGSEY 
SGNAYGHTPY SSYSEAWRFP NSSLLSSPYY YSSTSRPSAP PTTATAFDHL
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(Human) Pancreatic polypeptide (PP, PPP)　（参考）
PP
PP 膵ラ島 X400		 最初鳥類のインシュリン製剤中の混在物として発見され、その後豚、羊、ヒトでも分離された。Neuropeptide YやPeptide YYに類したペプタイドホルモンで種特異性が高く、ヒトではGene：17p11.1-qter、アミノ酸36個、分子量約4200。膵外分泌の抑制などのホルモン活性を有する。分泌細胞は消化管粘膜にもわずかに見られるが主には膵に存在する。通常ランゲルハンス島（γ細胞）と外分泌腺の中、及び膵管のごく一部などに少数観察されるのみだが、若年性糖尿病や一部の島細胞腫瘍などで増加する。他の膵島ホルモン同様、ホルマリン固定組織でもよく反応する。 （現在リスト非掲載です） 
MAAARLCLSL LLLSTCVALL LQPLLGAQGA PLEPVYPGDN ATPEQMAQYA ADLRRYINML TRPRYGKRHK EDTLAFSEWG 
SPHAAVPREL SPLDL (30-65)
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Parathyroid hormone (PTH，Parathormone)
PTH
PTH 副甲状腺腫 X400		 骨基質からのCa移動、破骨細胞の活性化、腎尿細胞管での再吸収促進など血中カルシウムを増加させる作用を示すホルモンで、数個のアミノ酸の異なるI，II，III型の３種があり、遺伝子は11p15.3-15.1に存在する。分子量9500、アミノ酸84個のペプチドとして副甲状腺の主細胞から分泌されるが、肝、腎、骨などでホルモン活性を有し半減期の短いN末端側1-34と半減期が長くホルモン活性を示さないC末端側50個とに分解される。骨、腎を主な標的器官とするが肝、心筋、リンパ球、赤血球などにも作用すると言われ、これらの細胞の細胞膜受容体(Gene：3p21-24)はPTHのN末端23-30の部分と結合するが、PTHrpとも結合する。ホルマリン固定組織でも可能、反応の弱い時は熱処理が必要。 
MIPAKDMAKV MIVMLAICFL TKSDGKSVKK RSVSEIQLMH NLGKHLNSME RVEWLRKKLQ DVHNFVALGA PLAPRDAGSQ 
RPRKKEDNVL VESHEKSLGE ADKADVNVLT KAKSQ (32-115)
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Parathyroid hormone related peptide (PTHrp)
PTHrp
PTHrp 肺癌 X400
PTHrp
species： Canis X400		 PTHrp（PTH関連蛋白）はPTHと同様に高カルシウム血症を引き起こす因子として知られるが、その遺伝子は染色体12p12にありPTHとは異なる。構造的にもアミノ酸84個のPTHに比べ141個（他に139、173個のisoformがあるという）と大きいが、N末端側で一部構造に共通性があるため骨や腎臓の細胞に存在する受容体(PTH/PTHrp receptor，Gene：3p21-24)は共通に反応すると言われる。 PTHが副甲状腺で産生されるのに対し、PTHrpは殆どの正常組織（副甲状腺も含め）で発現しているといわれるが、発現増強のない場合は免疫組織化学レベルでの検出は難しい。Estrogen、EGF、TGF-βなどの因子により発現が増強されると言われ、悪性腫瘍における高カルシウム血症(Humoral hypercalcemia of malignancy：HHM)の一因とされている。 悪性腫瘍における高カルシウム血症の原因はPTHrpのみではなく、高カルシウム血症や石灰化を示す癌例でも実際やってみるとPTHrp陰性のものも多い。また副甲状腺腺腫ではPTH陽性細胞に混じて少数でもPTHrpも陽性の細胞が確実に見られるが、副甲状腺過形成ではそれに加えてPTHrpのみ陽性の細胞が見られるという。（「病理と臨床」Vol.20,No.3）ホルマリン固定組織では熱処理が必要で、細胞質およびその一部に反応するが弱いことがある。 →「病理と臨床」（文光堂）Vol.14,No.3に特集あり 
MQRRLVQQWS VAVFLLSYAV PSCGRSVEGL SRRLKRAVSE HQLLHDKGKS IQDLRRRFFL HHLIAEIHTA EIRATSEVSP 
NSKPSPNTKN HPVRFGSDDE GRYLTQETNK VETYKEQPLK TPGKKKKGKP GKRKEQEKKK RRTRSAWLDS GVTGSGLEGD 
HLSDTSTTSL ELDSRRH (37-177)
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Parvovirus B19 (Human parvovirus)　（参考）
Prarvovirus B19
Parvovirus B19 骨髄 X400
（inset：感染細胞の拡大）		 Parvovirus科の一本鎖DNAウィルスは種によって感染する動物が限定され、Erythrovirus属に分類されているParvovirus B19はヒト・パルボウイルスとも呼ばれるようにヒトに感染する。（主に飛沫感染）10歳くらいまでの子供に発症しやすい伝染性紅斑（Erythema infectiosum，りんごほっぺ病）の原因として知られるが、多くは不顕性で終生免疫を獲得する。また、赤芽球系細胞（特に赤芽球前駆細胞）に感染し、Apoptosisを惹起して一過性に赤血球形成不全を起こすことがある。 この抗体（R92F6）はParvovirus B19の構造蛋白であるVP1（約82kDa）とVP2（約58kDa）を認識し、ホルマリン固定組織でも安定的に核＞細胞質に反応する。
（ついに抗体がなくなりましたので、リストより削除しました）
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Pepsinogen II
PG II
PG II　胃底腺 X400		 Pepsinogen(PG)は強酸性下で強い活性を示す酸性プロテアーゼと呼ばれる蛋白分解酵素Pepsin（EC：3.4.23.1）の前駆体で、分子量約38900、Geneは6pter-p21.1。塩酸や Pepsin自体によってＮ末端側の44個のアミノ酸が切り離されてPepsinとなり、主に芳香族アミノ酸を含むペプチド鎖を加水分解する。 PGには I と IIの2種があり、PG I の分泌がほぼ胃底腺深部の細胞からのみであるのに対して PG II は胃底腺のほか噴門腺、幽門腺、ブルンネル腺からも分泌される。 最近は血中のPGI/II比が胃癌の検診で有名だが、PG IIは前立腺、乳腺、十二指腸、膵等でも発現すると言われ、前立腺癌におけるPG IIとARの発現に有意な相関があるとする報告がある。（第57回日本癌学会総会） ホルマリン固定組織で可能。
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Peptide YY (PYY)　（参考）
PYY
PYY Carcinoid X400
PYY
PYY Carcinoid X400
PYY
PYY Ovary X400		 Peptide YY(PYY)はブタの胃から単離されたアミノ酸36個、分子量4200ほどのペプチドホルモン（Gene：17q21.1；PYY ）で、Ｎ末端とＣ末端残基がチロシン(Y)、即ちＹとＹに挟まれたアミノ酸配列をしている。Pancreatic peptide(PP)やNeuropeptide Y(NPY)と同類で、特にNPYとは作用的にも構造的にも相同性が高い。消化管（特に下部腸管）粘膜の内分泌細胞より産生されグリセンチンやニューロテンシンの分布に類似する。セクレチン、コレシストキニン(CCK)の膵外分泌促進作用を阻止し腸管運動を抑制する作用を持つ他、 NPY同様視床下部、腺下垂体、甲状腺、血管平滑筋にも作用しLH、FSH、GH分泌の調節、TSH作用の増強、血管収縮作用なども持つ。神経内分泌関連腫瘍で発現が見られる。ホルマリン固定組織でも可能だがブアン固定が勝る。 （抗体を使い切りましたのでリストより削除しました）


PYYと卵巣甲状腺腫性カルチノイド腫瘍
卵巣の甲状腺腫性カルチノイド腫瘍 Strumal carcinoidは、卵巣腫瘍の約0.1％、カルチノイド腫瘍全体の 0.5-1.7％程度（Davis K, etal.；"Primary ovary carcinoid tumors"；Gynecol Oncol,61:259-265,1996） と言われている比較的稀な腫瘍であるが、その50～70%で PYY mRNAの発現がみられる （Shigeta H,et al.；"Ovarian strumal carcinoid with severe constipation:immunohistochemical and m-RNA analysis of peptide YY"，Hum Pathol. 30:242-246,1999）と言われる。腸管運動を抑制するPYYは食欲抑制剤としても注目されているが、強い便秘症状を伴う卵巣腫瘍で、本症が疑われる場合には確認のためにPYY免疫染色が有用な場合がある。		 
MVFVRRPWPA LTTVLLALLV CLGALVDAYP IKPEAPGEDA SPEELNRYYA SLRHYLNLVT RQRYGKRDGP DTLLSKTFFP 
DGEDRPVRSR SEGPDLW (29-64) (* PYY3-36は31-64)
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Perforin　　（ 別名：Cytolysin，Lymphocyte pore forming protein，P1 ）
Perforin
Perforin LN X400		 Perforinは分子量約7万の糖蛋白（Gene：10q22；PRF ）で、細胞傷害性Ｔリンパ球(CTL)やNatural killer細胞（NK細胞）の細胞質内顆粒にgranzyme BやTIAとともに含まれている。補体Ｃ9と相同性の高い構造を有するpore forming protein（PFP）で、Lymphcytes pore forming proteinとも呼ばれるように、 CTLやNK細胞から分泌されると標的細胞の細胞膜にドーナツ状の膜侵入性のポリマーを形成して穴を穿ち（perforate）、この穴よりgranzyme Bを細胞内に侵入させ標的の細胞を障害するところから名前の由来となった。ホルマリン固定組織では熱処理が必要で、CTLやNK細胞の細胞質内にドット～顆粒状に反応する。
（御希望が多かったので 2020年5月よりリストに復活しました）		 
MAARLLLLGI LLLLLPLPVP APCHTAARSE CKRSHKFVPG AWLAGEGVDV TSLRRSGSFP VDTQRFLRPD GTCTLCENAL 
QEGTLQRLPL ALTNWRAQGS GCQRHVTRAK VSSTEAVARD AARSIRNDWK VGLDVTPKPT SNVHVSVAGS HSQAANFAAQ 
KTHQDQYSFS TDTVECRFYS FHVVHTPPLH PDFKRALGDL PHHFNASTQP AYLRLISNYG THFIRAVELG GRISALTALR 
TCELALEGLT DNEVEDCLTV EAQVNIGIHG SISAEAKACE EKKKKHKMTA SFHQTYRERH SEVVGGHHTS INDLLFGIQA 
GPEQYSAWVN SLPGSPGLVD YTLEPLHVLL DSQDPRREAL RRALSQYLTD RARWRDCSRP CPPGRQKSPR DPCQCVCHGS 
AVTTQDCCPR QRGLAQLEVT FIQAWGLWGD WFTATDAYVK LFFGGQELRT STVWDNNNPI WSVRLDFGDV LLATGGPLRL 
QVWDQDSGRD DDLLGTCDQA PKSGSHEVRC NLNHGHLKFR YHARCLPHLG GGTCLDYVPQ MLLGEPPGNR SGAVW 
(22-555)
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Peroxisome proliferators activated receptor　（PPAR）　（参考）
PPARd
PPARd 結腸 X400		 PPARは、転写因子として糖、脂質、蛋白代謝や細胞の分化に関係する複数の遺伝子を調節する核内受容体で、ヒト、げっ歯類などでは3種類のサブタイプが報告されている。肝、脂肪細胞、消化管粘膜、腎（遠位尿細管）、心筋、網膜などに発現しており、多価不飽和脂肪酸などにより活性化されて主に脂質代謝関連遺伝子の転写を促進し血中トリグリセリド濃度などを低下させる。高脂血症改善薬の主要な標的となっており、ペルオキシゾーム増殖剤であるフィブラート系薬剤が外来性リガンドとなるため「ペルオキゾーム増殖剤活性化受容体」と呼ばれる。 （本抗体はリストには掲載していません） 
MVDTESPLCP LSPLEAGDLE SPLSEEFLQE MGNIQEISQS IGEDSSGSFG FTEYQYLGSC PGSDGSVITD TLSPASSPSS 
VTYPVVPGSV DESPSGALNI ECRICGDKAS GYHYGVHACE GCKGFFRRTI RLKLVYDKCD RSCKIQKKNR NKCQYCRFHK 
CLSVGMSHNA IRFGRMPRSE KAKLKAEILT CEHDIEDSET ADLKSLAKRI YEAYLKNFNM NKVKARVILS GKASNNPPFV 
IHDMETLCMA EKTLVAKLVA NGIQNKEAEV RIFHCCQCTS VETVTELTEF AKAIPGFANL DLNDQVTLLK YGVYEAIFAM 
LSSVMNKDGM LVAYGNGFIT REFLKSLRKP FCDIMEPKFD FAMKFNALEL DDSDISLFVA AIICCGDRPG LLNVGHIEKM 
QEGIVHVLRL HLQSNHPDDI FLFPKLLQKM ADLRQLVTEH AQLVQIIKKT ESDAALHPLL QEIYRDMY
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Plasminogen activator inhibitor, type1(PAI-1, PAI1, PLANH1)
（別名：Serpin E1,Nexin ）　（参考）
PAI-1
PAI-1 結腸癌 X400		 Plasminogen activator inhibitor, type 1（PAI-1）はSerine protease inhibitor（serpin）ファミリー（member1）に属する48kDaほどの糖蛋白（Gene：7q21.3-q22；PAI1 ）で、Serpin E1、Nexinとも呼ばれる。Plasminogen activator（t-PA，u-PA）と結合して活性を阻害しPlasminの生成を抑制する。またHeparinやVitronectinもと複合体を形成しThrombinの活性も阻害する。IL-1やTNFなどのサイトカインやエンドトキシン刺激により血管内皮細胞や脂肪細胞で産生されるほか、平滑筋、血漿中や血小板にもみられる。またPAI-1を発現する腫瘍細胞は転移、血管新生が強いとも言われる。ホルマリン固定組織可（熱処理効果有、古い標本では反応が弱い） （抗体がなくなったので削除しました） 
MQMSPALTCL VLGLALVFGE GSAVHHPPSY VAHLASDFGV RVFQQVAQAS KDRNVVFSPY GVASVLAMLQ LTTGGETQQQ 
IQAAMGFKID DKGMAPALRH LYKELMGPWN KDEISTTDAI FVQRDLKLVQ GFMPHFFRLF RSTVKQVDFS EVERARFIIN 
DWVKTHTKGM ISNLLGKGAV DQLTRLVLVN ALYFNGQWKT PFPDSSTHRR LFHKSDGSTV SVPMMAQTNK FNYTEFTTPD 
GHYYDILELP YHGDTLSMFI AAPYEKEVPL SALTNILSAQ LISHWKGNMT RLPRLLVLPK FSLETEVDLR KPLENLGMTD 
MFRQFQADFT SLSDQEPLHV AQALQKVKIE VNESGTVASS STAVIVSARM APEEIIMDRP FLFVVRHNPT GTVLFMGQVM 
EP (24-402)
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Platelet derived (endothelial cell) growth factor (PDGF，PDEGF，PDECGF)
（別名：Thymidine phosphorylase：TP）　（参考）
PDGF
PDGF 結腸癌 X400		 Platelet-derived growth factor(PDGF)は相同性の高い（55％ほど）Ａ鎖(Gene：7p22)、Ｂ鎖(Gene：22q13.1)より成り、 PDGF-AA，PDGF-AB（以上は分泌型），PDGF-BB（膜型）のホモ/ヘテロ二量体を形成する。（Ｂ鎖はサル肉腫ウィルスv-sis遺伝子産物に相同のc-sisとも、またBecaplerminとも呼ばれる） 平滑筋細胞などの間葉系細胞に対する増殖因子として血小板より同定されたが、マクロファージ、血管内皮細胞、線維芽細胞などからも分泌され血管周細胞、メサンギウム細胞の発生・増殖、Collagenなどの細胞外基質の産生とその分解酵素MMPの産生を促す機能を持っており、創傷治癒や動脈硬化の発症過程、さらに腫瘍細胞の増殖にも関係している。ホルマリン固定組織では要熱処理。 （抗体がなくなったので削除しました） 
PDGFA：
MRTLACLLLL GCGYLAHVLA EEAEIPREVI ERLARSQIHS IRDLQRLLEI DSVGSEDSLD TSLRAHGVHA TKHVPEKRPL 
PIRRKRSIEE AVPAVCKTRT VIYEIPRSQV DPTSANFLIW PPCVEVKRCT GCCNTSSVKC QPSRVHHRSV KVAKVEYVRK 
KPKLKEVQVR LEEHLECACA TTSLNPDYRE EDTGRPRESG KKRKRKRLKP T 
 
PDGFB：
MNRCWALFLS LCCYLRLVSA EGDPIPEELY EMLSDHSIRS FDDLQRLLHG DPGEEDGAEL DLNMTRSHSG GELESLARGR 
RSLGSLTIAE PAMIAECKTR TEVFEISRRL IDRTNANFLV WPPCVEVQRC SGCCNNRNVQ CRPTQVQLRP VQVRKIEIVR 
KKPIFKKATV TLEDHLACKC ETVAAARPVT RSPGGSQEQR AKTPQTRVTI RTVRVRRPPK GKHRKFKHTH DKTALKETLG 
A 
PDGFA Can:91% Bos:81% Rab:78% Mus:86% Rat:85% Gal:83%
PDGFB Can:96% Fel:93% Bos:88% Mus:88% Rat:88% Gal:69%　("Simian sarcoma virus"v-sis:94%)
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Platelet derived (endothelial cell) growth factor receptor α (PDGFRα，CD140a)（PDGFR2）
Platelet derived (endothelial cell) growth factor receptor β (PDGFRβ，CD140b)（PDGFR1）
PDGFRα
PDGFRα 甲状腺癌 X400		 CD140として分類される膜貫通蛋白であるPDGFRはPDGFをリガンドとする受容体型チロシンキナーゼ（EC2.7.10.1）で、細胞外に５つの免疫グロブリン様ドメインを突き出し、キナーゼ活性を有する部分は"Split"とも呼ばれるKinase insert部分により２つのドメインに分割されて細胞内に存在する。
PDGFRα（Gene：4q11-13，1089aa）とPDGFRβ（Gene：5q31-32，1106aa）の２種類があり、両者は構造的には類似するものの、α受容体はPDGFのＡ鎖・Ｂ鎖と、β受容体はＢ鎖とのみ結合するので、PDGF-AAと結合するとα-α、PDGF-ABと結合するとα-αかα-β、PDGF-BBと結合するとα-α，α-βかβ-βというように受容体同士で二量体を形成する。二量体化すると細胞質内領域のチロシンキナーゼが活性化して自己のチロシン残基を燐酸化し、これにStatなどの所謂SH（src homolog）蛋白と総称される種々の細胞内シグナル伝達蛋白が結合する。 PDGFRは主に間葉系細胞に広く分布するが、特に神経系ではα、小血管の内皮細胞ではβのみ発現していることが多い。ホルマリン固定組織でも可能で細胞膜-細胞質に反応。マウス・ラットと交差する。		 
PDGFRa(Isoform 1)： 
MGTSHPAFLV LGCLLTGLSL ILCQLSLPSI LPNENEKVVQ LNSSFSLRCF GESEVSWQYP MSEEESSDVE IRNEENNSGL 
FVTVLEVSSA SAAHTGLYTC YYNHTQTEEN ELEGRHIYIY VPDPDVAFVP LGMTDYLVIV EDDDSAIIPC RTTDPETPVT 
LHNSEGVVPA SYDSRQGFNG TFTVGPYICE ATVKGKKFQT IPFNVYALKA TSELDLEMEA LKTVYKSGET IVVTCAVFNN 
EVVDLQWTYP GEVKGKGITM LEEIKVPSIK LVYTLTVPEA TVKDSGDYEC AARQATREVK EMKKVTISVH EKGFIEIKPT 
FSQLEAVNLH EVKHFVVEVR AYPPPRISWL KNNLTLIENL TEITTDVEKI QEIRYRSKLK LIRAKEEDSG HYTIVAQNED 
AVKSYTFELL TQVPSSILDL VDDHHGSTGG QTVRCTAEGT PLPDIEWMIC KDIKKCNNET SWTILANNVS NIITEIHSRD 
RSTVEGRVTF AKVEETIAVR CLAKNLLGAE NRELKLVAPT LRSELTVAAA VLVLLVIVII SLIVLVVIWK QKPRYEIRWR 
VIESISPDGH EYIYVDPMQL PYDSRWEFPR DGLVLGRVLG SGAFGKVVEG TAYGLSRSQP VMKVAVKMLK PTARSSEKQA 
LMSELKIMTH LGPHLNIVNL LGACTKSGPI YIITEYCFYG DLVNYLHKNR DSFLSHHPEK PKKELDIFGL NPADESTRSY 
VILSFENNGD YMDMKQADTT QYVPMLERKE VSKYSDIQRS LYDRPASYKK KSMLDSEVKN LLSDDNSEGL TLLDLLSFTY 
QVARGMEFLA SKNCVHRDLA ARNVLLAQGK IVKICDFGLA RDIMHDSNYV SKGSTFLPVK WMAPESIFDN LYTTLSDVWS 
YGILLWEIFS LGGTPYPGMM VDSTFYNKIK SGYRMAKPDH ATSEVYEIMV KCWNSEPEKR PSFYHLSEIV ENLLPGQYKK 
SYEKIHLDFL KSDHPAVARM RVDSDNAYIG VTYKNEEDKL KDWEGGLDEQ RLSADSGYII PLPDIDPVPE EEDLGKRNRH 
SSQTSEESAI ETGSSSSTFI KREDETIEDI DMMDDIGIDS SDLVEDSFL  


PDGFRb：
MRLPGAMPAL ALKGELLLLS LLLLLEPQIS QGLVVTPPGP ELVLNVSSTF VLTCSGSAPV VWERMSQEPP QEMAKAQDGT 
FSSVLTLTNL TGLDTGEYFC THNDSRGLET DERKRLYIFV PDPTVGFLPN DAEELFIFLT EITEITIPCR VTDPQLVVTL 
HEKKGDVALP VPYDHQRGFS GIFEDRSYIC KTTIGDREVD SDAYYVYRLQ VSSINVSVNA VQTVVRQGEN ITLMCIVIGN 
EVVNFEWTYP RKESGRLVEP VTDFLLDMPY HIRSILHIPS AELEDSGTYT CNVTESVNDH QDEKAINITV VESGYVRLLG 
EVGTLQFAEL HRSRTLQVVF EAYPPPTVLW FKDNRTLGDS SAGEIALSTR NVSETRYVSE LTLVRVKVAE AGHYTMRAFH 
EDAEVQLSFQ LQINVPVRVL ELSESHPDSG EQTVRCRGRG MPQPNIIWSA CRDLKRCPRE LPPTLLGNSS EEESQLETNV 
TYWEEEQEFE VVSTLRLQHV DRPLSVRCTL RNAVGQDTQE VIVVPHSLPF KVVVISAILA LVVLTIISLI ILIMLWQKKP 
RYEIRWKVIE SVSSDGHEYI YVDPMQLPYD STWELPRDQL VLGRTLGSGA FGQVVEATAH GLSHSQATMK VAVKMLKSTA 
RSSEKQALMS ELKIMSHLGP HLNVVNLLGA CTKGGPIYII TEYCRYGDLV DYLHRNKHTF LQHHSDKRRP PSAELYSNAL 
PVGLPLPSHV SLTGESDGGY MDMSKDESVD YVPMLDMKGD VKYADIESSN YMAPYDNYVP SAPERTCRAT LINESPVLSY 
MDLVGFSYQV ANGMEFLASK NCVHRDLAAR NVLICEGKLV KICDFGLARD IMRDSNYISK GSTFLPLKWM APESIFNSLY 
TTLSDVWSFG ILLWEIFTLG GTPYPELPMN EQFYNAIKRG YRMAQPAHAS DEIYEIMQKC WEEKFEIRPP FSQLVLLLER 
LLGEGYKKKY QQVDEEFLRS DHPAILRSQA RLPGFHGLRS PLDTSSVLYT AVQPNEGDND YIIPLPDPKP EVADEGPLEG 
SPSLASSTLN EVNTSSTISC DSPLEPQDEP EPEPQLELQV EPEPELEQLP DSGCPAPRAE AEDSFL
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Platelet endothelial cellular adhesion molecule-1 (PECAM-1，CD31)
（別名：EndoCAM）　　　　　for human/for mouse
PECAM-1
PECAM-1 血管 X400		 PECAM-1はImmunoglobrin-Immunoreceptor tyrosin-based inhibitory motif (Ig-ITIM)ファミリーに属する接着分子で、約130kDaの糖蛋白。Ｉ型細胞膜貫通蛋白で遺伝子は17q23。 血管内皮細胞の発生的に比較的早期より発現し、以後細胞間接着部を主として安定的に存在するのでEndoCAMとも呼ばれる。血管内皮細胞のマーカーとされているが、血小板、単球、好中球やリンパ球の一部にも見られ、白血球分化抗原としてはCD31に分類されている。 PECAM-1分子間の結合のほか、CateninやIntegrinの一部とも結合すると言われ、血管内皮の形成維持、白血球の血管透過、さらには血管新生にも関係していると考えられている。ホルマリン固定組織でも熱処理により可能。clone：JC/70Aはウサギでも反応する。 
MQPRWAQGAT MWLGVLLTLL LCSSLEGQEN SFTINSVDMK SLPDWTVQNG KNLTLQCFAD VSTTSHVKPQ HQMLFYKDDV 
LFYNISSMKS TESYFIPEVR IYDSGTYKCT VIVNNKEKTT AEYQLLVEGV PSPRVTLDKK EAIQGGIVRV NCSVPEEKAP 
IHFTIEKLEL NEKMVKLKRE KNSRDQNFVI LEFPVEEQDR VLSFRCQARI ISGIHMQTSE STKSELVTVT ESFSTPKFHI 
SPTGMIMEGA QLHIKCTIQV THLAQEFPEI IIQKDKAIVA HNRHGNKAVY SVMAMVEHSG NYTCKVESSR ISKVSSIVVN 
ITELFSKPEL ESSFTHLDQG ERLNLSCSIP GAPPANFTIQ KEDTIVSQTQ DFTKIASKSD SGTYICTAGI DKVVKKSNTV 
QIVVCEMLSQ PRISYDAQFE VIKGQTIEVR CESISGTLPI SYQLLKTSKV LENSTKNSND PAVFKDNPTE DVEYQCVADN  
CHSHAKMLSE VLRVKVIAPV DEVQISILSS KVVESGEDIV LQCAVNEGSG PITYKFYREK EGKPFYQMTS NATQAFWTKQ 
KASKEQEGEY YCTAFNRANH ASSVPRSKIL TVRVILAPWK KGLIAVVIIG VIIALLIIAA KCYFLRKAKA KQMPVEMSRP 
AVPLLNSNNE KMSDPNMEAN SHYGHNDDVR NHAMKPINDN KEPLNSDVQY TEVQVSSAES HKDLGKKDTE TVYSEVRKAV
PDAVESRYSR TEGSLDGT
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Platelet glycoprotein IIb/IIIa　(gp IIb/IIIa，Integrin αIIbβ３，CD41/61)
gpIIIa
gp IIIa 骨髄 X400
gpIIb
gp IIb 骨髄塗抹 X400		 gpIIb/IIIaは血小板表面に存在する受容体糖蛋白で、Integrinスーパーファミリーに属する接着分子である。 Integrinはαとβの異なる分子のヘテロダイマーで、この蛋白もCa++依存性に結合したIIb（Integrin αIIb鎖，CD41）とIIIa（Integrin β3鎖，CD61）から成る。 IIbは骨髄巨核球でのみ産生されるがIIIaは血管内皮細胞などにもみられる。非活性状態の血小板でも1個あたり2～4万のgpIIb/IIIa分子が表面にあると言われ、Glycocalyxと呼ばれる厚い糖質複合体の膜を形成する。 （ITPでみられる血小板自己抗体はこの糖蛋白に対する抗体である） 他に細胞質のα顆粒内にもあるが、これも活性化されると膜表面に移動する。非活性状態ではリガンドであるFibrinogen，vWFなどとの結合性は弱いが、活性化され高次構造が変化すると強い結合性を示し、これらを架橋として血小板同士が接着し血栓を形成する。巨核球性の白血病（M7）などの鑑別に利用されるが、 IIb（CD41）は凍結切片、細胞標本のみ、IIIa（CD61）はホルマリン固定組織でも熱処理により可。細胞質が染まる。
gp IIb (CD41)はリストから削除しました。gp IIIa (CD61, Integrinβ3)で代用下さい。		 
CD61:
MRARPRPRPL WVTVLALGAL AGVGVGGPNI CTTRGVSSCQ QCLAVSPMCA WCSDEALPLG SPRCDLKENL LKDNCAPESI 
EFPVSEARVL EDRPLSDKGS GDSSQVTQVS PQRIALRLRP DDSKNFSIQV RQVEDYPVDI YYLMDLSYSM KDDLWSIQNL 
GTKLATQMRK LTSNLRIGFG AFVDKPVSPY MYISPPEALE NPCYDMKTTC LPMFGYKHVL TLTDQVTRFN EEVKKQSVSR 
NRDAPEGGFD AIMQATVCDE KIGWRNDASH LLVFTTDAKT HIALDGRLAG IVQPNDGQCH VGSDNHYSAS TTMDYPSLGL 
MTEKLSQKNI NLIFAVTENV VNLYQNYSEL IPGTTVGVLS MDSSNVLQLI VDAYGKIRSK VELEVRDLPE ELSLSFNATC 
LNNEVIPGLK SCMGLKIGDT VSFSIEAKVR GCPQEKEKSF TIKPVGFKDS LIVQVTFDCD CACQAQAEPN SHRCNNGNGT  
FECGVCRCGP GWLGSQCECS EEDYRPSQQD ECSPREGQPV CSQRGECLCG QCVCHSSDFG KITGKYCECD DFSCVRYKGE 
MCSGHGQCSC GDCLCDSDWT GYYCNCTTRT DTCMSSNGLL CSGRGKCECG SCVCIQPGSY GDTCEKCPTC PDACTFKKEC 
VECKKFDREP YMTENTCNRY CRDEIESVKE LKDTGKDAVN CTYKNEDDCV VRFQYYEDSS GKSILYVVEE PECPKGPDIL 
VVLLSVMGAI LLIGLAALLI WKLLITIHDR KEFAKFEEER ARAKWDTANN PLYKEATSTF TNITYRGT
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Pneumocystis carinii (jiroveci)　（参考）
P.Carinii
P.Carinii 肺 X400
Grocott染色
Grocott染色 肺 X400		 Pneumocystis carinii (jiroveci) はかつては原虫として分類されていたが、遺伝子解析などにより最近ではむしろ真菌に属するとされる。経気道的に感染し、細胞性免疫、Cytokine産生が低下した宿主にカリニ肺炎を起こす。感染した肺では肺胞内に泡沫状の滲出物様のものがみられ、この中に多数の嚢子(cyst)が見られるが HE染色では肺胞蛋白症との鑑別が必要な場合があり、また喀痰やBALの場合はpapanicolaou染色では判り難いのでGrocott染色と共に本抗体が有用。塗抹標本で粘液が背景に多い場合は蛍光抗体法の方が見やすい。本抗体は感染肺中のcystから得られた82kDの抗原を認識するといわれ、主にcyst外側に輪状に染まる。 （リストより削除しました）
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Progesterone Receptor (PgR，PR, PGR, NR3C3)
PGR
PGR 乳癌 ×400		 Progesterone receptor(PgR)は、Estrogen receptor(ER)と同様に疎水性ホルモンに対する核内受容体スーパーファミリーの一つ（NR3C3）で、主に卵巣、胎盤から分泌される黄体ホルモンの主たる物質であるProgesteroneの受容体である(Gene：11q22-23)。 Estrogen-ER複合体によって合成が促進され、Progesteroneと結合していない状態ではHeat shock proteinと結合し不活性化されている。ホルマリン固定標本では熱処理が必須。核内抗原だが時に細胞質に弱い反応が見られることがある。
→ 【 Ｅ 】 Estrogen Receptor の項目参照		 
MTELKAKGPR APHVAGGPPS PEVGSPLLCR PAAGPFPGSQ TSDTLPEVSA IPISLDGLLF PRPCQGQDPS DEKTQDQQSL 
SDVEGAYSRA EATRGAGGSS SSPPEKDSGL LDSVLDTLLA PSGPGQSQPS PPACEVTSSW CLFGPELPED PPAAPATQRV 
LSPLMSRSGC KVGDSSGTAA AHKVLPRGLS PARQLLLPAS ESPHWSGAPV KPSPQAAAVE VEEEDGSESE ESAGPLLKGK 
PRALGGAAAG GGAAAVPPGA AAGGVALVPK EDSRFSAPRV ALVEQDAPMA PGRSPLATTV MDFIHVPILP LNHALLAART 
RQLLEDESYD GGAGAASAFA PPRSSPCASS TPVAVGDFPD CAYPPDAEPK DDAYPLYSDF QPPALKIKEE EEGAEASARS 
PRSYLVAGAN PAAFPDFPLG PPPPLPPRAT PSRPGEAAVT AAPASASVSS ASSSGSTLEC ILYKAEGAPP QQGPFAPPPC 
KAPGASGCLL PRDGLPSTSA SAAAAGAAPA LYPALGLNGL PQLGYQAAVL KEGLPQVYPP YLNYLRPDSE ASQSPQYSFE 
SLPQKICLIC GDEASGCHYG VLTCGSCKVF FKRAMEGQHN YLCAGRNDCI VDKIRRKNCP ACRLRKCCQA GMVLGGRKFK 
KFNKVRVVRA LDAVALPQPV GVPNESQALS QRFTFSPGQD IQLIPPLINL LMSIEPDVIY AGHDNTKPDT SSSLLTSLNQ 
LGERQLLSVV KWSKSLPGFR NLHIDDQITL IQYSWMSLMV FGLGWRSYKH VSGQMLYFAP DLILNEQRMK ESSFYSLCLT 
MWQIPQEFVK LQVSQEEFLC MKVLLLLNTI PLEGLRSQTQ FEEMRSSYIR ELIKAIGLRQ KGVVSSSQRF YQLTKLLDNL 
HDLVKQLHLY CLNTFIQSRA LSVEFPEMMS EVIAAQLPKI LAGMVKPLLF HKK
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Programmed cell death 1- lignad 1 (PD-L1)
PD-L1
PD-L1 胎盤 ×400		 Programmed cell death 1-lignad 1 (PD-L1)はＴ細胞や抗原提示細胞の表面に発現するProgeammed cell death 1（PD-1：CD279）のリガンドで、 PD-1はPD-L1またはPD-L2（CD273）と結合して活性化することにより過剰な Ｔ細胞の免疫応答を抑制する「免疫チェックポイント」としての機能を持つ。 CTLA-4（CD28）のリガンドであるB7-1/B7-2のHomolog分子として同定された経緯から、B7-H1とも呼ばれるほか、CD分類ではCD274に分類されている。 リンパ球や樹状細胞だけでなく、血管内皮細胞や間葉系幹細胞などにも恒常的に発現しているが、肺癌、乳癌、皮膚癌など多様な腫瘍での発現も知られており、 免疫チェックポイント阻害薬（Duvalumab, Avelumabなど）の標的蛋白でもある。
（現在使用している抗体は研究用で、「PD-L1 タンパク免疫抗体法病理組織標本作製」の適用外です） 
MRIFAVFIFM TYWHLLNAFT VTVPKDLYVV EYGSNMTIEC KFPVEKQLDL AALIVYWEME DKNIIQFVHG EEDLKVQHSS 
YRQRARLLKD QLSLGNAALQ ITDVKLQDAG VYRCMISYGG ADYKRITVKV NAPYNKINQR ILVVDPVTSE HELTCQAEGY 
PKAEVIWTSS DHQVLSGKTT TTNSKREEKL FNVTSTLRIN TTTNEIFYCT FRRLDPEENH TAELVIPELP LAHPPNERTH 
LVILGAILLC LGVALTFIFR LRKGRMMDVK KCGIQDTNSK KQSDTHLEET　
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分子標的治療薬とPD-L1 （参考）
保険診療への認可は各治療薬の第Ⅲ相臨床試験データに基づいているため、 PD-L1免疫染色は治療薬ごとに特定の会社が販売する特定の抗体（体外診断薬またはコンパニオン診断薬） および特定の自動染色機を用いなければならず、その評価方法にも違いがある。 （現在当社で使用している抗体は研究用試薬のみです）
治療薬 Nivolumab Durvalumab Atezolizumab Pembrolizumab
使用抗体 28-8 SP263 SP142 22C3
対象腫瘍 肺癌
HER2(-)胃癌		 肺癌 肺癌 乳癌 肺癌 頭頸部扁平上皮癌
食道扁平上皮癌
評価対象 腫瘍細胞 腫瘍細胞 腫瘍細胞 免疫細胞 腫瘍細胞 腫瘍+免疫細胞
評価法 腫瘍細胞中の
陽性細胞 (%)

1%未満
1～5%未満
5～10%未満
10%以上		 腫瘍細胞中の
陽性細胞 (%)		 腫瘍細胞中の
陽性細胞 (TC)

TC 0：1%未満
TC 1：1～5%未満
TC 2：5～50%未満
TC 3：50%以上		 腫瘍領域中の
陽性免疫細胞 (IC)

IC 0：1%未満
IC 1：1～5%未満
IC 2：5～10%未満
IC 3：10%以上		 TPS：
陽性腫瘍細胞数÷
全腫瘍細胞数×100

陰性：1%未満
低発現：1-49%
高発現：50%以上		 CPS：
陽性腫瘍細胞と
腫瘍領域リンパ球・
マクロファージの
陽性細胞合計値
÷全腫瘍細胞数
×100
TPS：Tumor proportion score,　　　CPS：Combined positive score,
腫瘍領域：壊死部を除く腫瘍細胞と腫瘍内間質および腫瘍周囲間質を併せた領域
PD-L1陽性腫瘍細胞：発色強度に関わらず細胞膜に茶褐色の発色が全周性または部分的に認められる腫瘍細胞
PD-L1陽性免疫細胞：発色強度に関わらず茶褐色の発色が認められる腫瘍領域内のリンパ球およびマクロファージ
　　
詳細は以下で御確認下さい。

日本肺癌学会バイオマーカー委員会「肺癌患者におけるPD-L1検査の手引き」第2.0版
日本病理学会PD-1/PD-L1ガイドライン委員会「進行肺癌に対するPD-L1免疫染色についての留意事項について」
日本胃癌学会「CheckMate649試験、ATTRACYION-4試験の概要ならびにHER2陰性の治癒切除不能な進行・再発胃癌/胃食道接合部癌の一次治療における化学療法とニボルマブ併用に関する胃癌学会ガイドライン委員会のコメント」
日本乳癌学会「乳癌治療ガイドライン－薬物療法 2018年版Ver.4　CQ30.転移・再発乳癌に対してPD-1/PD-L1阻害剤は勧められるか？」
日本食道学会「KEYNOTE-181試験の概要ならびに進行食道癌治療におけるペムブロリズマブに関する日本食道学会ガイドライン委員会のコメント」
日本頭頸部癌学会「頭頸部癌診療ガイドライン2018年版の『がん薬物療法』に追記すべき臨床試験の結果について」
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Prolactin (PRL)
PRL
PRL 下垂体腺腫　X400		 Prolactin(PRL)は脳下垂体前葉の好酸性細胞の一部や胎盤脱落膜から分泌され、妊娠中の乳腺の発達、産褥期には乳汁の産生促進を生理作用とするホルモン。 Geneは6p22.2-21.3、アミノ酸198個、分子量約22,000の単純蛋白ホルモンであるが、一部糖鎖のついた分子もある。高PRL血症では無月経や不妊、乳汁漏出症やまれに女性化乳房などをきたす。病理ではPRL産生下垂体腺腫(Prolactinomaと呼ばれる)の確認などが対象となる。ブアン固定、ホルマリン固定に対しても安定。 
MNIKGSPWKG SLLLLLVSNL LLCQSVAPLP ICPGGAARCQ VTLRDLFDRA VVLSHYIHNL SSEMFSEFDK RYTHGRGFIT 
KAINSCHTSS LATPEDKEQA QQMNQKDFLS LIVSILRSWN EPLYHLVTEV RGMQEAPEAI LSKAVEIEEQ TKRLLEGMEL 
IVSQVHPETK ENEIYPVWSG LPSLQMADEE SRLSAYYNLL HCLRRDSHKI DNYLKLLKCR IIHNNNC （29-227）
 
aa seq. homology(BLASTP 2.2.13) Pan:93% Can:80% Sus:80% Bos:67% Mus:56% Rat:62% Gal:69%
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Proliferating Cell Nuclear Antigen (PCNA)
PCNA
PCNA ヒト膀胱癌 X400
PCNA insect cell
PCNA 昆虫細胞High FiveX400		 PCNAはもともとはSLE（全身性紅斑性狼瘡）の患者血清中の抗核抗体に対する対応抗原として報告されたものだが、三量体としてリング状にDNAを囲むように正常に核内に存在する約36kDの酸性蛋白で、Cyclin/CDK複合体や抑制因子であるp21と結合する。 DNA polymelaseδの補助因子としてDNAの複製・修復に関係する転写因子で、20pter-p12に位置する遺伝子により特にG1～S期に多く合成されることから増殖細胞のマーカーとして以前はよく利用された。 約260のアミノ酸のうち181-195aaを認識するclone：PC10はその代表的な抗体で、他の増殖期細胞マーカーがホルマリン固定で反応が弱くなるものが多いのに対して、特別な処理をしなくとも良好な反応が得られる。しかし、反面、PCNAは半減期が比較的長いせいか、ホルマリン固定組織で加熱処理などを施すとG1～S期以外の細胞核でも陽性になることがあり、他の増殖マーカーと比較して陽性率(Labeling index)が高くなることがある。また癌例では必ずしも増殖能と関係しないこともあるという。しかしPCNAは種特異性が低く鳥類、昆虫などでも相同性が高いので多様な細胞に利用できるという利点がある。 図下は Trichoplusis ni （シャクトリムシの一種）由来の昆虫細胞での反応。 
MFEARLVQGS ILKKVLEALK DLINEACWDI SSSGVNLQSM DSSHVSLVQL TLRSEGFDTY RCDRNLAMGV NLTSMSKILK 
CAGNEDIITL RAEDNADTLA LVFEAPNQEK VSDYEMKLMD LDVEQLGIPE QEYSCVVKMP SGEFARICRD LSHIGDAVVI 
SCAKDGVKFS ASGELGNGNI KLSQTSNVDK EEEAVTIEMN EPVQLTFALR YLNFFTKATP LSSTVTLSMS ADVPLVVEYK 
IADMGHLKYY LAPKIEDEEG S  
 
aa seq. homology(BLASTP 2.2.13) Pan:100% Can:99% Bos:99% Mus:96% Rat:98% Gal:94% 
（カエルでも90％程度、魚類、昆虫と続き、植物や真菌でも60％～50％近くある）
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Properdin (Factor P)　（参考）
　 Properdinは469aa，51.3kDaほど（前駆体として）の補体制御蛋白で、グラム陰性菌リポ多糖体、コブラ毒、免疫複合体、エンドトキシン、プラスミンなどによってC3が活性化される補体活性の第ニ経路において C3bと初期活性化因子であるFactor Bとの複合体(C3b/Bb=古典的経路におけるC4b/C2aに相当)の転換酵素活性を安定化させる働きをしており、C3 convertase安定化因子、Ｐ因子(Factor P)あるいは「Nephritic factor」とも呼ばれる。 支配遺伝子はXp11.3-11.23；PFC で、伴性劣性遺伝疾患であるProperdin欠損症では髄膜炎菌感染の危険性が高いことが知られている。 （リストより削除しました） 
MITEGAQAPR LLLPPLLLLL TLPATGSDPV LCFTQYEESS GKCKGLLGGG VSVEDCCLNT AFAYQKRSGG LCQPCRSPRW 
SLWSTWAPCS VTCSEGSQLR YRRCVGWNGQ CSGKVAPGTL EWQLQACEDQ QCCPEMGGWS GWGPWEPCSV TCSKGTRTRR 
RACNHPAPKC GGHCPGQAQE SEACDTQQVC PTHGAWATWG PWTPCSASCH GGPHEPKETR SRKCSAPEPS QKPPGKPCPG 
LAYEQRRCTG LPPCPVAGGW GPWGPVSPCP VTCGLGQTME QRTCNHPVPQ HGGPFCAGDA TRTHICNTAV PCPVDGEWDS 
WGEWSPCIRR NMKSISCQEI PGQQSRGRTC RGRKFDGHRC AGQQQDIRHC YSIQHCPLKG SWSEWSTWGL CMPPCGPNPT 
RARQRLCTPL LPKYPPTVSM VEGQGEKNVT FWGRPLPRCE ELQGQKLVVE EKRPCLHVPA CKDPEEEEL （28-469）
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Prostatic (Specific) Acid Phosphatase (PAP，PSAP，ACPP，ACP3)
PAP
PAP 前立腺 X400		 ヒトの酸ホスファターゼ(ACP)には、赤血球に含まれるACP1や骨に含まれるACP5など5つのアイソザイムが知られるが、前立腺ACP（PAP，PSAP，ACP3）は前立腺小葉の腺細胞から分泌され精液・血中に含まれ、燐酸モノエステルを加水分解する酵素（EC3.1.3.2，Gene：3q21.3-q23；ACPP，前駆体として386aa，約44.6kDa）。血中濃度が前立腺癌の症例において高値になることが知られている。昔はフォスフォリルコリンを特異的基質とした酵素活性をみる方法が行われていたが、通常のパラフィン切片ではほとんど反応しないのに対して、本抗体を用いた免疫抗体法ではホルマリン固定でも抗原性の保存が比較的良い。 
MRAAPLLLAR AASLSLGFLF LLFFWLDRSV LAKELKFVTL VFRHGDRSPI DTFPTDPIKE SSWPQGFGQL TQLGMEQHYE 
LGEYIRKRYR KFLNESYKHE QVYIRSTDVD RTLMSAMTNL AALFPPEGVS IWNPILLWQP IPVHTVPLSE DQLLYLPFRN 
CPRFQELESE TLKSEEFQKR LHPYKDFIAT LGKLSGLHGQ DLFGIWSKVY DPLYCESVHN FTLPSWATED TMTKLRELSE 
LSLLSLYGIH KQKEKSRLQG GVLVNEILNH MKRATQIPSY KKLIMYSAHD TTVSGLQMAL DVYNGLLPPY ASCHLTELYF 
EKGEYFVEMH YRNETQHEPY PLMLPGCSPS CPLERFAELV GPVIPQDWST ECMTTNSHQG TEDSTD
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Prostate Specific (Epithelial) Antigen (PSA，PSEA)　（参考）
PSA
PSA 前立腺 X400		 俗にPSAと呼ばれるが、プロテアーゼ活性を有し精液の粘性を低下させる33-34kDaの分泌型糖蛋白（EC3.4.21.77，Gene：19q13.3）で、Semenogelase，Seminin，γ-seminoprotein，Kallikein-3，P-30などとも呼ばれる。 PAPと共に前立腺の腺細胞の細胞質に存在し、ほとんどの前立腺癌に陽性で、その他の組織に由来する腺癌ではまず認められない。また、ホルマリン固定や多少の脱灰操作に対しても抗原性が安定であり前立腺癌の診断に有用性が高い。 ただし、自検例では経験が無いが、希にPSA、PAPのうち、片方のみ陽性の場合もあると言われ、一般的に免疫抗体法ではPAPと組み合わせて使用される。なお、PSA陰性前立腺癌では内分泌療法無効例が多いとも言われる。 （PSMAで代用できるのでリストより削除しました） 
MWVPVVFLTL SVTWIGAAPL ILSRIVGGWE CEKHSQPWQV LVASRGRAVC GGVLVHPQWV LTAAHCIRNK SVILLGRHSL 
FHPEDTGQVF QVSHSFPHPL YDMSLLKNRF LRPGDDSSHD LMLLRLSEPA ELTDAVKVMD LPTQEPALGT TCYASGWGSI 
EPEEFLTPKK LQCVDLHVIS NDVCAQVHPQ KVTKFMLCAG RWTGGKSTCS GDSGGPLVCN GVLQGITSWG SEPCALPERP 
SLYTKVVHYR KWIKDTIVAN P （25-261）
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Prostate Specific Membrane Antigen (PSMA，PSM)　（別名：GCP2, FOLH1）
PSMA
PSMA 転移性前立腺癌 X400		 前立腺特異的膜抗原（Gene：11p11.2；FOLH1 ）は750aa、約84kDaのII型膜糖蛋白で、葉酸加水分解およびペプチダーゼ活性を有する酵素（EC3.4.17.21）でもあり、Folate hydrolase 1(FOLH1)，Folylpoly-gamma-glutamate carboxypeptidase(FGCP)，Glutamate carboxypeptidase 2(GCP2)，Membrane glutamate carboxypeptidase(mGCP)，N-acetylated-alpha-linked acidic dipeptidase I (NAALADase I)， N-acetyl-L-aspartyl-L-glutamate peptidase（NAAG peptidase）などとも呼ばれている。正常前立腺上皮の一部や前立腺癌、特にホルモン療法抵抗性および転移性癌で高い発現がみられるが、腎・肝細胞癌などにも陽性となることがあるとされている。 この抗体（clone：3E6）は57-134aaの細胞外部分を認識し、ホルマリン固定組織でも熱処理により反応するが、固定条件によっては反応が少し弱い時もある。 
MWNLLHETDS AVATARRPRW LCAGALVLAG GFFLLGFLFG WFIKSSNEAT NITPKHNMKA FLDELKAENI KKFLYNFTQI 
PHLAGTEQNF QLAKQIQSQW KEFGLDSVEL AHYDVLLSYP NKTHPNYISI INEDGNEIFN TSLFEPPPPG YENVSDIVPP 
FSAFSPQGMP EGDLVYVNYA RTEDFFKLER DMKINCSGKI VIARYGKVFR GNKVKNAQLA GAKGVILYSD PADYFAPGVK 
SYPDGWNLPG GGVQRGNILN LNGAGDPLTP GYPANEYAYR RGIAEAVGLP SIPVHPIGYY DAQKLLEKMG GSAPPDSSWR 
GSLKVPYNVG PGFTGNFSTQ KVKMHIHSTN EVTRIYNVIG TLRGAVEPDR YVILGGHRDS WVFGGIDPQS GAAVVHEIVR 
SFGTLKKEGW RPRRTILFAS WDAEEFGLLG STEWAEENSR LLQERGVAYI NADSSIEGNY TLRVDCTPLM YSLVHNLTKE 
LKSPDEGFEG KSLYESWTKK SPSPEFSGMP RISKLGSGND FEVFFQRLGI ASGRARYTKN WETNKFSGYP LYHSVYETYE 
LVEKFYDPMF KYHLTVAQVR GGMVFELANS IVLPFDCRDY AVVLRKYADK IYSISMKHPQ EMKTYSVSFD SLFSAVKNFT 
EIASKFSERL QDFDKSNPIV LRMMNDQLMF LERAFIDPLG LPDRPFYRHV IYAPSSHNKY AGESFPGIYD ALFDIESKVD 
PSKAWGEVKR QIYVAAFTVQ AAAETLSEVA
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■　Proteoglycan　■
　 Proteoglycan（PG）は、core proteinと呼ばれる蛋白を芯として、Glycosaminoglycan（GAG）と呼ばれる多糖類 Polysaccharide（Glycanとも呼ばれる）が共有結合した複合体で、カルボキシル基、硫酸基を多く含み強く負に荷電しており、「酸性ムコ多糖類」とか、「酸性粘液多糖類」と呼ばれることもある。ヒアルロン酸やコラーゲンなどと結合して細胞外基質（ECM）を形成、水分保持や細胞増殖の制御などの機能をもつ。 core蛋白の違いにより、細胞表面に存在するSyndecanやGlypican、ECMのVersican、Perlecanなど、分子量数万から数十万のものまであるが、一般に糖蛋白 Glycoproteinと呼ばれるものと比べ、PGは他の成分と大型分子の複合体をつくることが多い。
　 一方、GAGはウロン酸（uronic acid）と総称されるD-グルクロン酸（glucuronic acid：GlcA）またはL-イズロン酸（iduronic acid：IdoA）と、Nアセチルガラクトサミン（galactosamine：GalN）またはグルコサミン（glucosamine：GlcN）の2糖の結合の繰り返し構造からなる大型分子で、ヒアルロン酸（Hyaluronic acid：これはPGには含まれない）、コンドロイチン硫酸（chondroitin sulfate：CS，ChS）/デルマタン硫酸（dermatan sulfate：DS）、ヘパラン硫酸（heparan sulfate：HS）/ヘパリン（heparin）、ケラタン硫酸（keratan sulfate：KS）に分類されており、それに伴いPGもCSPG，KSPG，HSPGなどと区別されることもある。

Hyaluronic acid GlcAβ1-3GlcNAc 関節液、硝子体、臍帯、脳など 　
Chondroitin sulfate GlcAβ1-3GalNAc 骨、軟骨、歯、脳など Aggrecan，Versican，Biglycan，Neurocan，Brevicanなど
Dermatan sulfate IdoAβ1-3GalNAc 皮膚、動脈、腱、骨など biglycan，Decorinなど
Heparin/
Heparan sulfate		 GlcAα1-4GlcNAc
IdoAα1-4GlcNAc		 小腸、筋肉、肺、脾、腱、肝、肥満細胞
ほか細胞表面、基底膜
Perlecan，Syndecan，Glypicanなど
Keratan sulfate Galβ1-4GlcNAc 角膜、軟骨、椎間板など Lumican，keratocanなど

Proteoglycan ΔDi-4S (Chondroitin 4-sulfate，Chondroitin sulfate A)
Proteoglycan ΔDi-6S (Chondroitin 6-sulfate，Chondroitin sulfate C)
PG4S
PG4S 軟骨 X400
PG6S
PG6S 軟骨 X400		 ウロン酸（グルクロン酸：GlcA/イズロン酸：IdoA）とN-アセチルガラクトサミン（GalNAc）の2糖結合が反復する糖鎖に硫酸基が結合したコンドロイチン硫酸（CS,ChS）は硫酸転移酵素によりコンドロイチンから作られ、硫酸基の位置によってコンドロイチン4硫酸(コンドロイチン硫酸Ａ：GlcAβ1-3GalNAc4-sulfate）、コンドロイチン6硫酸（コンドロイチン硫酸Ｃ：GlcAβ1-3GalNAc6-sulfate）に区分されるほか、グルクロン酸がイズロン酸に代わったデルマタン硫酸（コンドロイチン硫酸Ｂ：IdoA1-3GalNAc4-sulfate）や複数の硫酸基結合位をもつＤ、Ｅのfamilyがある。 細胞外基質の成分としてCS A（4S）は骨、硝子軟骨などに、CS C（6S）は軟骨などに主に含まれるほか、ほとんどがコア蛋白と呼ばれる蛋白と結合して Proteoglycan（PG）として前身に広く存在し、例えば軟骨ではaggrecan、皮膚ではdecorinと呼ばれるPGの一部を成し、ヒアルロン酸などと結合して高分子複合体を形成したり、コラーゲン線維などと結合している。 現在用いている抗体は、ChondroitinaseでPGを消化した後に残る（ΔDi）CSの結合部（"stub"：切り株）をエピトープとする抗体で、硫酸基の各結合位に対する特異性(-4S，-6S）があり、core蛋白の種類に関わらずCS A（4S）、CS C（6S）を有するPGの検出に利用できる。ホルマリン固定組織でも可。
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Protein gene product 9.5 (PGP9.5)
（ 別名：Ubiquitin carboxyl terminal hydrrolase isozyme L1：UCHL1 ）
PGP9.5
PGP9.5 膵癌 ×400		 4q15.1-p14，223aa，分子量27kD（24kD、25kDと書いている本もある）の可溶性の細胞質内蛋白で、中枢（脳の可溶性蛋白の約５％を占めると言われている）・末梢神経系の神経線維に広く分布していることからNeuron cytoplasmic(あるいはcytosolic) protein 9.5と呼ばれることもあるが、多くの神経内分泌細胞にも認められ、腎尿細管、精巣では精祖細胞、ライディッヒ細胞、卵巣では黄体にも反応するといわれている他、膵癌、食道癌での発現が報告されている。 UbiquitinＣ末端のglycineを認識する水解酵素（脱ユビキチン化酵素：EC 3.4.19.12）であり、 ubiquitin thiolesterase、ubiquitin carboxyl terminal hydrrolase(eaterase) isozyme L1（UCHL1）とも言われる。また4pにある遺伝子がParkinson病の関連遺伝子であることからPARK5という名もある。経験上、パラフィン切片でも反応するが反応の弱い時は熱処理が有効。（左の画像の場合は熱処理はしていない） マウス・ラットと相同性が高く交差する。 （UCHL1と呼ばれることもあるので同じclone名の抗体と間違えないように注意が必要） 
MQLKPMEINP EMLNKVLSRL GVAGQWRFVD VLGLEEESLG SVPAPACALL LLFPLTAQHE NFRKKQIEEL KGQEVSPKVY 
FMKQTIGNSC GTIGLIHAVA NNQDKLGFED GSVLKQFLSE TEKMSPEDRA KCFEKNEAIQ AAHDAVAQEG QCRVDDKVNF 
HFILFNNVDG HLYELDGRMP FPVNHGASSE DTLLKDAAKV CREFTEREQG EVRFSAVALC KAA
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PTEN oncosuppressor protein　（MMAC1，TEP1)　（参考）
（Phosphatidylinositol-3,4,5-triphosphate 3-phosphatase）
PTEN
PTEN 結腸癌 X400
左：漿膜下層　非癌部
右：粘膜層　癌部
PTEN
PTEN 肺癌 X400		 家族性腫瘍であるCowden病の原因遺伝子とされる10q23.3のPTEN 遺伝子にコードされる蛋白で、PTEN（Phosphatase and tensin homolog deleted on chromosome ten）の名は細胞骨格蛋白のtensinに類似し、phosphatidylinositol-3,4,5-三燐酸（PIP3）のイノシトール環のＤ3位を特異的に脱燐酸化する燐脂質ホスファターゼ(PIPase；EC3.1.3.67)という意味で付けられた。他にmutated in multiple advanced cancers 1(MMAC1）、またtelomerase-associated protein 1（TEP1）とも呼ばれる。神経膠腫、前立腺癌、子宮体部癌など広範囲の癌においてその欠失や遺伝子変異がみられることから癌抑制蛋白とされているが、細胞の増殖、分化や接着などは蛋白の燐酸化によって制御されていることが知られており、PTENもRB蛋白と関係して細胞の増殖を抑制的に制御しているらしい。 （その他、Fas/FasLシグナル伝達系の制御、限局的接着性リン酸化酵素(Focal adhesion kinase：FAK)を介した細胞接着の阻害、Aktの活性阻害によるapoptosisの促進、インスリンシグナル伝達の阻害など多彩な機能を有するMultifanction phosphataseであることが単離されてわずか数年の間に判ってきている。） ホルマリン固定組織では要熱処理。 （図の上は左右とも結腸癌のss浸潤例で、非癌部では脂肪織に浸潤した小型細胞や血管壁の細胞の核に一定の強い陽性所見がみられるが、下図の肺癌例も含めて癌細胞では細胞間で一定していない。なお、核染はかなり薄くしている。）（抗体を使い切ってしまいましたのでリストより削除しました） 
MTAIIKEIVS RNKRRYQEDG FDLDLTYIYP NIIAMGFPAE RLEGVYRNNI DDVVRFLDSK HKNHYKIYNL CAERHYDTAK 
FNCRVAQYPF EDHNPPQLEL IKPFCEDLDQ WLSEDDNHVA AIHCKAGKGR TGVMICAYLL HRGKFLKAQE ALDFYGEVRT 
RDKKGVTIPS QRRYVYYYSY LLKNHLDYRP VALLFHKMMF ETIPMFSGGT CNPQFVVCQL KVKIYSSNSG PTRREDKFMY 
FEFPQPLPVC GDIKVEFFHK QNKMLKKDKM FHFWVNTFFI PGPEETSEKV ENGSLCDQEI DSICSIERAD NDKEYLVLTL 
TKNDLDKANK DKANRYFSPN FKVKLYFTKT VEEPSNPEAS SSTSVTPDVS DNEPDHYRYS DTTDSDPENE PFDEDQHTQI 
TKV
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